Last Updated on 18.01.2021 by admin
Белок, который разрушает нервы и сердце, когда он слипается, может предотвратить образование токсичных белковых сгустков, связанных с болезнью Альцгеймера, показало новое исследование, проведенное исследователем из Юго-Запада. Результаты, опубликованные недавно в Journal of Biological Chemistry , могут привести к новым методам лечения этого разрушающего мозг состояния, от которого в настоящее время нет по-настоящему эффективных методов лечения и лечения.
Исследователям давно известно, что липкие бляшки белка, известного как бета-амилоид, являются признаком болезни Альцгеймера и токсичны для клеток мозга. Еще в середине 1990-х годов в этих бляшках были обнаружены и другие белки.
Один из них, белок, известный как транстиретин (TTR), по-видимому, играет защитную роль, – объясняет Лорена Сэлисес, доктор философии, доцент кафедры биофизики и в Центре болезни Альцгеймера и нейродегенеративных заболеваний при UTSW. Института мозга Питера О’Доннелла-младшего. Когда мышей, моделирующих болезнь Альцгеймера, были генетически изменены, чтобы производить больше TTR, у них медленнее развивалось состояние, подобное болезни Альцгеймера; аналогично, когда они делали меньше TTR, они быстрее развивались.
У здоровых людей и животных, добавляет Сэлис, TTR помогает транспортировать гормон щитовидной железы и ретинол, производное витамина А, туда, где они необходимы в организме. Для этой работы TTR формирует тетрамер – форму, похожую на клевер с четырьмя одинаковыми листочками. Однако, когда он разделяется на молекулы, называемые мономерами, эти отдельные части могут действовать как бета- амилоид , образуя липкие фибриллы, которые объединяются в токсичные скопления в сердце и нервах, вызывая редкое заболевание амилоидоз. В этом состоянии амилоидный белок накапливается в органах и нарушает их функцию.
Саэлис интересовался, существует ли связь между отдельными ролями TTR как в предотвращении, так и в возникновении амилоид-связанных заболеваний. «Казалось таким совпадением, что у TTR были такие противоположные функции», – говорит она. “Как это могло быть одновременно защитным и разрушительным?”
Чтобы изучить этот вопрос, она и ее коллеги разработали девять различных вариантов TTR с разной склонностью к разделению на мономеры, которые объединяются, образуя липкие фибриллы. Некоторые сделали это быстро, в течение нескольких часов, другие – медленно. Третьи были чрезвычайно стабильны и вообще не диссоциировали на мономеры.
Загрузка...
